Mangel an Cystin = Mangel an Disulfidbrücken = Mangel an Proteinfältelung – Enzymausreifung und Funktion

von | 15. Oktober 2015 | Publikationen

70 Prozent des Cysteins liegen im Blut als Cystin vor. Das liefert die Disulfidbrücken für die Membranstabililität und die Fältelung der Proteine, also deren Stellung im Raum, die notwengig ist, damit Information durch Lichtbrechung oder der Interaktion nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip übermittelt werden kann. Cystein ist der limitierende Faktor für die Glutathionbildung und somit für die Leberentgiftung der Phase 2 und für die Neutralisation der reaktiven Sauerstoffspezies da. Über seine Sufhydrilgruppen bindet es auch Schwermetalle.
Schon seit Jahren untersuche ich den Aminsäurestatus, weil ich um die Bedeutung der Disulfidbrücken und der anderen Aminosäuren weiß. Ohne Disulfidbrücken können die Zellmembranen nicht stabil sein und die Proteine können dann nicht richtig in die 3. Dimension gefältet werden, dadurch reifen die Enzyme nicht vollständig und werden instabil. Das ist aus der Physiologie bekannt. Nun wurde dieses am Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie (FMP) neu erforscht und anhand des Verlustes der oxidativen Eigenschaft des endoplasmatischen Retikulums erneut belegt.
Wenn man aber mal schaut, wofür Cystein alles da ist, dann ist auch klar, warum es 90 % meiner Patienten nachweislich mangelt. Ohne Bausteine ist ene Selbstheilung oder Begrenzung der vorzeitigen Zellalterung nicht möglich.

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